PROTEIN

Standar

Protein

Komponen sel jasad hidup terdiri atas bermacam-macam molekul. Berdasarkan atas ukurannya, secara umum molekul yang ada di dalam sel jasad hidup dibedakan atas dua kelompok, yaitu mikromolekul dan makromolekul. Protein merupakan kelompok makromolekul yang mempunyai peranan sangat khusus bagi proses mlekuler daam sel

Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling utama”) adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomermonomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein merupakan polimer asam-asam amino (polipeptida), yang mempunyai bermacam-macam fungsi antara lain:

  1. Sebagai katalisator reaksi-reaksi biokimia dalam sel (enzimatik). Peranan ini dimainkan oleh molekul protein khusus yaitu enzim.
  2. Sebagai pengangkut molekul-molekul kecil dan ion (tranport).
  3. Berperan di dalam system pergerakan yang terkoordinasi (kontraktil), misalnya dalam kontraksi otot, pergerakan kromosom menuju kutub-kutub sel selama proses mitosis, maupun pergerakan flagella bakteri.
  4. Sebagai komponen system kekebalan tubuh.
  5. Sebagai feromon.
  6. Sebagai pengatur ekpresi genetic
  7. Sebagai penerus impuls saraf (reseptor).
  8. Sebagai komponen pendukung kekuatan regang pada kulit dan tulang misal kolagen

Struktur protein

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat)

  • struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode:

1)      hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer,

2)       analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman,

3)       kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan

4)       penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

  • Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
    • alpha helix (α-helix, “puntiran-alfa”), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;
    • beta-sheet (β-sheet, “lempeng-beta”), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
    • beta-turn, (β-turn, “lekukan-beta”); dan
    • gamma-turn, (γ-turn, “lekukan-gamma”).

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).[6] Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.

  • Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.

contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.

 

Gambar.1. Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH).

ASAM AMINO

merupakan unit penyusun protein

Struktur:

satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent:  gugus amino,  gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)

 

Isomerisme pada asam amino

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisina—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan “mendorong” atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CLRN, dari singkatan COOH – RNH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D

Polimerisasi asam amino

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptide

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

Asam amino hidroksi-alifatik

Asam amino dikarboksilat (asam)

Amida

Asam amino basa

Asam amino dengan sulfur

Prolin

  • Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.

Fungsi biologi asam amino

  1. Penyusun protein, termasuk enzim.
  2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).
  3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

 

One response »

Tinggalkan Balasan

Isikan data di bawah atau klik salah satu ikon untuk log in:

Logo WordPress.com

You are commenting using your WordPress.com account. Logout / Ubah )

Gambar Twitter

You are commenting using your Twitter account. Logout / Ubah )

Foto Facebook

You are commenting using your Facebook account. Logout / Ubah )

Foto Google+

You are commenting using your Google+ account. Logout / Ubah )

Connecting to %s